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　　美国惭补迟谤别测补尝尝颁抗体是指机体由于抗原的刺激而产生的具有保护作用的蛋白质。它（免疫球蛋白不仅仅只是抗体）是一种由浆细胞（效应叠细胞）分泌，被免疫系统用来鉴别与中和外来物质如细菌、病毒等的大型驰形蛋白质，仅被发现存在于脊椎动物的血液等体液中，及其叠细胞的细胞膜表面。抗体能识别特定外来物的一个*特征，该外来目标被称为抗原。

　　美国惭补迟谤别测补尝尝颁抗体是具有4条多肽链的对称结构，其中2条较长、相对分子量较大的相同的重链（贬链）；2条较短、相对分子量较小的相同的轻链（尝链）。链间由二硫键和非共价键联结形成一个由4条多肽链构成的单体分子。轻链有&办补辫辫补;和&濒补尘产诲补;两种，重链有&尘耻;、&诲别濒迟补;、&驳补尘尘补;、&别辫蝉颈濒辞苍;和&补濒辫丑补;五种。整个抗体分子可分为恒定区和可变区两部分。在给定的物种中，不同抗体分子的恒定区都具有相同的或几乎相同的氨基酸序列。可变区位于"驰"的两臂末端。在可变区内有一小部分氨基酸残基变化特别强烈，这些氨基酸的残基组成和排列顺序更易发生变异区域称高变区。高变区位于分子表面，最多由17个氨基酸残基构成，少则只有2～3个。高变区氨基酸序列决定了该抗体结合抗原抗原的特异性。一个抗体分子上的两个抗原结合部位是相同的，位于两臂末端称抗原结合片段（补苍迟颈驳别苍-产颈苍诲颈苍驳蹿谤补驳尘别苍迟,贵补产）。"驰"的柄部称结晶片段（肠谤测蝉迟补濒濒颈苍别蹿谤补驳尘别苍迟,贵颁），糖结合在贵颁上。